Protein merupakan senyawa terpenting penyusun sel
hidup yang terdapat dalam semua jaringan hidup, baik tumbuhan, hewan, maupun
tubuh kita. Protein sangat penting bagi makhluk hidup, antara lain sebagai
sumber energi, menyintesis atau memperbaiki jaringan yang rusak, alat
transport, melindungi kita dari berbagai penyakit, dan sebagai enzim yang
mengkatalis berbagai reaksi metabolisme.
Protein adalah makromolekul yang tersusun dari
rantai-rantai panjang asam alfa amino dengan massa molekul relatif berkisar
dari 6000 hingga beberapa juta. Oleh karena itu, pembahasan akan dimulai dengan
komponen penyusun protein, lalu dilanjutkan struktur dan penggolongan protein,
serta uji pengenalan protein.
2.2. Asam
Amino
Asam amino merupakan turunan (derivat) asam alkanoat,
dimana satu atom H-nya disubsitusi oleh gugus amino. Oleh karena itu,
setidaknya asam amino mengandung satu gugus karboksil (-COOH) dan satu gugus
amino (-NH2). Asam amino dalam protein disebut juga asam alfa amino, karena
gugus amino terikat pada atom C alfa (yaitu atom karbon yang terikat langsung
pada gugus karboksil).
Struktur
dasar dari asam amino diberikan berikut ini :
Jika gugus
–R diganti atom H, diperoleh glisin.
Jika gugus
–R diganti metil, diperoleh alanin.
Protein merupakan polimer dari sekitar 20 asam amino
yang dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam
amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis tubuh (harus
disuplai dari luar), sedangkan asam amino nonesensial adalah asam amino yang
dapat disintesis dalam tubuh.
Gugus –R pada setiap asam amino berperan dalam
menentukan struktur, kelarutan, dan fungsi biologis protein.
Ada dua
jenis gugus –R, yaitu:
· Gugus nonpolar yang merupakan hidrokarbon dan
bersifat hidrofobik (menolak air atau tidak larut dalam air).
· Gugus polar yang mengandung gugus seperti -NH2, -OH,
-COOH, yang bersifat hidrofilik (larut dalam air).
Beberapa
contoh asam amino dengan gugus –R polar dan nonpolar diberikan pada tabel
berikut :

Semua asam amino bersifat optis aktif, karena minimal
memiliki 1 atom C asimetris yaitu atom C-α, kecuali glisin.
Telah kita ketahui bahwa gugus karboksil (-COOH)
bersifat asam (dapat melepas H+), sedangkan gugus amino (-NH2) bersifat basa
(dapat menyerap H+). Oleh karena itu, molekul asam amino dapat mengalami reaksi
asambasa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion zwitter.
Asam amino bersifat amfoter, bereaksi baik dengan asam
maupun basa karena memiliki gugus asam dan gugus basa. ]ika direaksikan dengan
asam, maka asam amino akan menjadi suatu kation.
Sebaliknya,
jika asam amino direaksikan dengan basa, maka asam amino menjadi anion.
Dalam
larutan, muatan asam amino ini bergantung pada pH larutan. Ada tiga kemungkinan
yang dapat terjadi. Perhatikan penjelasan berikut ini:
|
H3N+
|
-o-
|
COOH
|
Pada kondisi lebih asam/ asam amino bermuatan
positif
|
|
H3N+
|
-o-
|
COO-
|
Pada titik isolistrik (TIL), asam amino netral
|
|
H2N
|
-o-
|
COO-
|
Pada kondisi larutan lebih basa,
asam amino bermuatan negatif
|
2.3.
Struktur Protein
Struktur yang dimiliki protein jauh lebih kompleks
dibandingkan dengan struktur karbohidrat. Struktur ini memegang peranan penting
dalam menentukan aktivitas biologisnya. Struktur protein dapat dibedakan menjadi
empat tingkatan yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuarterner.
Struktur primer adalah urut-urutan asam amino dalam
rantai polipeptida yang menyusun protein. Protein pertama yang berhasil
ditentukan struktur primernya adalah insulin, yaitu hormon yang berfungsi
mengatur kadar gula darah. Struktur primer dari insulin sapi.
Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari suatu
rantai polipeptida. Oleh karena adanya ikatan hidrogen antara atom hidrogen
dari gugus amino dengan atom oksigen dari gugus karboksil dalam satu rantai,
suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti
lembaran kertas continues form (beta-pleated sheet), atau bentuk triple helix.
Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi
dari suatu protein. Bagaikan seutas mie yang diletakkan di dalam cawan, suatu
rantai polipeptida dapat melipat atau menggulung sehingga mempunyai bentuk tiga
dimensi tertentu.
Setiap protein mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu.
Jadi, semua molekul hemoglobin, sebagai contoh, mempunyai bentuk tiga dimensi
yang sama. Bentuk tiga dimensi protein sangat berperan dalam menentukan fungsi
biologis protein tersebut. Sering kali suatu molekul organik bukan protein
terikat pada rantai polipeptida dalam struktur tersiernya, suatu polipeptida
yang terdiri dari 153 residu asam amino terikat pada satu unit heme.
Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal
polipeptida, tetapi yang lain, yang disebut protein oligomer, terdiri dari dua
atau lebih rantai. Sebagai contoh, hemoglobin mempunyai empat rantai.
Masing-masing rantai merupakan satu subunit protein. Susunan subunit-subunit
dalam protein oligomer disebut struktur kuarterner.
Dua molekul asam amino dapat berpolimerisasi
kondensasi dengan melepas molekul H2O sebagai berikut.
Ikatan yang
mengikat dua molekul asam amino itu disebut ikatan peptida, dan senyawa yang
terbentuk disebut dipeptida.
Contoh :
Jika suatu larutan protein, misalnya putih telur
dipanaskan secara perlahanlahan sampai kira-kira 60-70ºC, lambat laun larutan
menjadi keruh dan akhirnya mengalami koagulasi. Larutan tidak dapat larut lagi
meskipun didinginkan. Perubahan seperti ini disebut denaturasi protein.
Denaturasi protein adalah perubahan struktur protein yang diakibatkan adanya
pemanasan perlahanlahary perubahan pH yang ekstrim atau pengguncangan yang
intensif.
2.4.
Penggolongan Protein
Protein
dapat dibedakan berdasarkan komposisi kimia, bentuk maupun fungsi biologisnya.
a.
Penggolongan Protein Berdssarkan Komposisi Kimianya
Berdasarkan komposisi
kimianya proteindi bedakan menjadi dua, yaitu protein sederhana, dan protein
konjugasi. Protein sederhana hanya terdiri atas asam amino tanpa gugus kimia
lain, sedangkan protein konjugasi terdiri atas rantai polipeptida yang terikat
pada gugus kimia lain. Bagian yang bukan asam amino dari protein konjugasi
disebut gugus prostetik. Protein konjugasi digolongkan berdasarkan jenis gugus
prostetiknya, di antaranya diberikan pada Tabel.
b.
Penggolongan Protein Berdasarkan Bentuknya
Berdasarkan
bentuknya, protein digolongkan menjadi dua, yaitu protein serabut dan protein
globular.
1. Protein
serabut, mempunyai ciri-ciri:
· serabut
panjang dan tidak berlipat menjadi globulal,
· tidak
larut dalam air,
· mempunyai
fungsi struktural ataupelindung, dan
· mempunyai
sedikit struktur tersier atau tidak sama sekali.
Contoh :
kolagen, fibroin, keratin, miosin, aktin, serta fibrin.
2. Protein
globular, mempunyai ciri-ciri:
· merupakan
protein yang sangat besar,
· memiliki
struktur tersier dan terkadang struktur kuartener yang kompleks, yang tergabung
dan terlipat membentuk suatu globular atau bulatan, dan
· umumnya
larut dalam air dan mudah berdifusi.
Contoh :
enzim, antibodi (imunoglobulin), protein transpor (hemoglobin), protein
penyimpanan (kasein dan albumin).
c.
Penggolongan Protein Berdasarkan Fungsi Biologinya
Berdasarkan
fungsi biologinya, protein dapat digolongkan menjadi tujuh golongan:
1. Protein
struktur, berperan sebagai penyangga, untuk memberikan struktur biologi
kekuatan / perlindungan.
Contoh :
kolagen, keratin, dan fibroin.
2. Protein
nutrien dan penyimpan,berfungsi sebagai cadangan makanan.
Contoh :
ovalbumin pada telur, dan kasein pada susu.
3. Protein
pengatur, berfungsi mengatur aktivitas seluler atau fisiologi.
Contoh :
hormon
4. Protein
transpor, yang mengikat dan memindahkan molekul atau ion spesifik. Contoh :
hemoglobin
5. Protein
kontraktil, yang memberikan kemampuan pada organisme ntuk mengubah bentuk atau
bergerak.
Contoh :
aktin dan miosin.
6. Enzim,
berfungsi sebagai biokatalis.
Contoh :
tripsin dan ribonuklease.
7. Antibodi,
berfungsi melindungi organisme terhadap serangan penyakit.
Contoh :
imunoglobin, fibrinogen, dan trombin.








Tidak ada komentar:
Posting Komentar